A partir del siglo XVII, se produjeron los primeros intentos de llevar la idea a la práctica, pero fracasaron. Todo cambió a partir de 1900. Ese año, el austriaco Karl Landsteiner explicó por qué cuando se juntaban muestras de sangre de distintas personas, con cierta frecuencia se formaban coágulos y eso provocaba problemas a los enfermos. Había tres tipos sanguíneos, A, B y C (que finalmente acabó bautizándose como O) y, dependiendo de cómo se realizase la mezcla, se formaban o no los coágulos, que podían incluso matar al paciente. Landsteiner recibió el premio Nobel de Medicina en 1930 por este descubrimiento, que por fin hizo seguras las transfusiones de sangre.
Ahora, un grupo de investigadores ha desarrollado un sistema que pretende dar un nuevo paso en la mejora de las transfusiones. En un artículo en la revista Journal of the American Society, estos científicos explican cómo han desarrollado una enzima que acerca la posibilidad de convertir cualquier tipo de sangre en sangre universal que se pueda utilizar, independientemente de que ese tipo sea compatible con la del enfermo.
La idea, en la que trabajan diversos grupos de investigación desde los años 80 del siglo pasado, consiste en modificar la estructura de los glóbulos rojos. Todos los tipos de sangre tienen una estructura básica de un azúcar, pero encima de esa base, los A y los B tienen un residuo distinto cada uno (el cuarto grupo más frecuente, AB, tiene una mezcla de ambos). Esa pequeña diferencia hace que si, por ejemplo, se trata de transfundir sangre de tipo B a una persona con tipo A, su sistema inmune la reconocerá como extraña y provocará una respuesta que pondrá en peligro su vida.
Esto no sucede con la sangre de tipo O, que solo tiene la estructura de azúcar básica, que comparte con los otros grupos, y por ese motivo es universal. Los científicos han tratado de emplear enzimas para eliminar esos residuos en los glóbulos rojos de tipo A y B para dejar solo la base universal.
El equipo de investigadores, de la Universidad de Columbia Británica (Canadá), han empleado un sistema conocido como de evolución dirigida para mejorar la enzima. Este sistema consiste en llevar a cabo varias rondas de mutaciones sobre un gen en busca de variantes que produzcan proteínas cada vez más eficientes que el gen original.
Con este sistema, los científicos lograron multiplicar por 170 la eficiencia de una enzima conocida como glucósido hidrolasa que habían extraído del neumococo, la bacteria que provoca la neumonía o la sinusitis. Pese al incremento de eficiencia respecto a sistemas anteriores, los autores reconocen que aún tendrán que mejorar el sistema para eliminar los azúcares particulares de los tipos de sangre A y B hasta hacerlos desaparecer del radar inmunológico y poder empezar a probar sus sangres de diseño en ensayos clínicos.
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